Autores:
Christabel Akorfa Afua Dzimabi (Biomedicina/UFU) e Thamires S. Santos
(Biotecnologia/UFU)
Editor:
Vanessa Resende Souza Silva (PPIPA/UFU)
“Príons... Como assim? Um agente infeccioso composto
apenas por proteínas?” Essa foi minha primeira reação quando um colega de
faculdade falou sobre o assunto. Se você também está se perguntando o que são
esses tais de príons, então, esta é a sua oportunidade de acrescentar mais um pouco
seus conhecimentos sobre proteínas.
Os príons (proteinaceous
infectious particles) são proteínas (ou seja, sem material genético e sem
vida) capazes se replicarem dentro de uma célula, alterando o metabolismo celular.
São responsáveis por inúmeras doenças fatais tanto no ser humano quanto em
animais (doenças priônicas). São capazes de invadir os neurônios cerebrais,
atrapalhar os comandos do seu núcleo e a partir daí causar estragos
significativos.
Mas como descobriram tais partículas infecciosas. Algumas
décadas atrás os cientistas começaram a prestar atenção a um grupo de doenças
neurodegenerativos (encefalopatias espongioformes) que ocorrem tanto em animais
como em humanos. Nestas doenças, os neurônios deformaram e depois de algum
tempo começaram a desaparecer. Porém, o agente infeccioso destas doenças nunca
foi entendido claramente. Vários teste e estudos mostraram que o agente
infeccioso não era bactéria, vírus ou fungo. Era um agente desconhecido.
Portanto, estudos dos últimos 20-30 vem mostrando que este agente na verdade é
uma proteína.
Hoje, sabe-se que o gene príon está localizado no
braço curto cromossomo 20 e codifica a proteína PrP. Essa proteína possui
importantes funções de sinalização trans-membrana e sua forma patogênica é simbolizada
por PrPSc. Uma mutação nesse gene produz a isoforma PrPSc que é extremante
estável e possui a capacidade de modificar a estrutura espacial da proteína PrP
normal que entrar em contato. Qual seria,
então, a diferença entre a proteína normal e a proteína patogênica? Sabe-se
hoje que ambas as proteínas possuem a mesma sequência de aminoácidos, porém, a
isoforma PrPSc apresenta mais cadeias beta do que alfa.
Algumas doenças causadas por príons são a doença de
Creutzfeldt-Jakob (CJD), a síndrome de GerstmannStraussler-Scheinker (GSS) e a encefalopatia
espongiosiforme bovina (BSE), mais conhecida como "doença da vaca
louca". É importante notar que a transmissão de príon se dá simplesmente
pelo contato com a mesma, sendo que um príon proveniente de um animal é capaz
de causar doença em humanos também. Devido à semelhança do príon à proteína
normal, o sistema imune não a reconhece como patogênica e, assim, os príons
conseguem se instalar no organismo e transformar as proteínas normais causando
alterações irreversíveis. Além disso, os príons são resistentes às proteases, radiação
ultravioleta, calor (até 170°C), óxido nítrico, peróxido de hidrogênio,
hidroxilaminas ou enzimas capazes de fragmentar ácidos nucléicos (nucleases). Muito
assustadora não é! No momento, sabe-se que agentes como fenol,
dietilpirocarbonato (DEP) ou tioproteases, capazes de desnaturar proteínas, são
capazes de inativar os príons.
Com toda esta informação, gostaria de deixar essa pergunta para os nossos queridos leitores: Será que devemos nos preocupar ao nos alimentar e fazer uso de produtos provenientes dos animais, principalmente o boi.
Referências:
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